Pogląd, że chorobę szalonych krów (BSE) oraz jej ludzki odpowiednik (vCJD) wywołują białka – tzw. priony, jako pierwszy sformułował amerykański uczony prof. Stanley Prusiner, za co otrzymał Nagrodę Nobla. Według niego choroba pojawia się wówczas, gdy normalne białko prionowe zmienia swój kształt wskutek defektu genetycznego (i wówczas mamy do czynienia z formą dziedziczną choroby) lub wskutek kontaktu z innym białkiem o już zmienionym kształcie (jest to forma zakaźna).
Przedstawiony przez Prusinera mechanizm powstawania gąbczastych encefalopatii mózgu, bo tak fachowo określa się choroby wywoływane przez priony, ma wciąż w znacznej mierze charakter hipotetyczny. Jakkolwiek hipoteza ta zbliża nas do poznania prawdy, to nadal więcej w niej znaków zapytania niż odpowiedzi. Mechanizm zmiany „dobrych” prionów w „złe” nie został do końca poznany. Choć uzyskano wyniki potwierdzające in vitro hipotezę, że „złe” priony zmieniają w swoje kopie „dobre” priony, to jednak otrzymane w ten sposób chorobotwórcze białka nie były zakaźne.
Nie wiadomo również, ile czasu musi upłynąć od momentu zakażenia do wystąpienia pierwszych objawów choroby. Szacunkowo mówi się o kilkunastu latach, jednakże na weryfikację tego założenia musimy jeszcze poczekać. Nie wiemy również, jaka dawka prionów bydlęcych mogłaby spowodować chorobę u człowieka. Specjaliści formułują skrajne opinie: począwszy od wersji kwestionującej w ogóle zagrożenie – po poglądy, że zaledwie gram chorego krowiego mózgu może zakazić tysiące ludzi. Nie jest również znana odpowiedź na pytanie, czy następuje akumulacja dawki, a więc czy spożywanie przez wiele lat małych ilości pokarmów zainfekowanych prionami prowadzi do takiego samego efektu jak zjedzenie dużej porcji zakażonej żywności.