Białka naszych komórek to wysoko wykwalifikowani fachowcy wykonujący swoje zadania. Ich wielki zespołowy czyn decyduje o tym, jacy jesteśmy, jak żyjemy, rozwijamy się i rośniemy, kiedy chorujemy, kiedy i na co umieramy. Gdy zostają naruszone normy w pracy białek – można próbować je naprawić, wtedy komórka powraca do zdrowia. W naszych organizmach działają też obce białka: wirusów, bakterii, pasożytów. Zrozumienie, jak one działają, może pomóc w zwalczaniu chorób i zakażeń.
Białka już od dawna nie stanowią tajemnicy z punktu widzenia chemii. Zbudowane są z jednostek zwanych aminokwasami, których jest ponad dwadzieścia rodzajów. Przeciętne białko składa się z kilkuset aminokwasów łączących się w ciągłą nić. Bardzo ważne jest wzajemne ułożenie przestrzenne aminokwasów w owej nici, nazywane zwinięciem. Od tej przestrzennej struktury zależy aktywność białka, czyli to wszystko, co – jako posłuszny wykonawca instrukcji genetycznej – ma ono w komórce zdziałać. Białka są bardzo często enzymami – czynnikami regulującymi tempo wszystkich życiowych reakcji. Odchylenie od określonej struktury przestrzennej enzymu może mieć bardzo daleko idące konsekwencje, włącznie ze śmiercią komórki.
Wiedza o enzymach pozwala wykorzystywać je jako leki bądź projektować leki oddziałujące z danym enzymem. Oba podejścia wymagają ścisłej wiedzy o strukturze przestrzennej enzymu istotnego w danym procesie. Na dane te czekają na całym świecie liczne firmy farmaceutyczne, biotechnologiczne i diagnostyczne. Za szybkim rozwiązywaniem problemów dotyczących przestrzennej struktury białek kryją się nie tylko ciekawość uczonych, ale i ogromne pieniądze.
W 1972 r. Nagrodę Nobla z chemii przyznano Amerykaninowi Christianowi Anfinsenowi, który sformułował i potwierdził (na niewielu konkretnych przykładach, bo tylko to było wówczas możliwe) zasadę mówiącą, iż od kolejności (sekwencji) aminokwasów w nici białka zależy to, jak się ono zwinie, czyli jaką przybierze strukturę przestrzenną.